Perfil
Isabel Moura licenciou-se em Engenharia Química pela Universidade Técnica de Lisboa em 1974. Em 1977 concluiu o Mestrado em Química Inorgânica Física e o doutoramento em 1981 pela Universidade Nova de Lisboa (UNL). Foi Professora Auxiliar até 1981 e em 1986 Professora Associada do Departamento de Química da Faculdade de Ciências e Tecnologia (FCT) da UNL. Fez a agregação em 1994 e em 1997 passou a Professora Catedrática do mesmo departamento. Durante a sua carreira foi Professora visitante na Universidade da Georgia, Athens, EUA. Durante o período de 2000 a 2011 foi Presidente do Departamento de Química da FCT/UNL e Diretora do Laboratório Associado REQUIMTE, Tecnologias Verdes. Orientou 34 teses de doutoramento e foi responsável por 30 projetos científicos.
O trabalho principal é centrado na Estrutura-Função de Metaloproteínas. Aplicação de técnicas espectroscópicas e bioquímicas (RMN, RPE e Mossbauer). As proteínas estudadas estão envolvidas em importantes caminhos metabólicos como os biociclos do S e do N. Os sítios ativos incluem Cu, Co, hemos, centros ferro-enxofre (tipo rubredoxina, [2Fe-4S], [3Fe-4S], [4Fe-4S]) assim como associações de centros Fe-S com Mo, W, Ni, sirohemos e flavinas. Novos tipos de centros e novas associações metálicas é também um dos principais tópicos. Mais recentemente uma maior ênfase é dada ao estudo de enzimas do caminho da desnitrificação principalmente a deuctase do óxido nitroso, uma enzima de cobre com um centro invulgar de cobre (centro catalítico) com quatro cobres e a redctase do óxido nítrico (uma enzima membranar) com um centro de ferro binuclear como centro catalítico. Estas duas enzimas catalisam os dois últimos passos da desnitrificação.
No que diz respeito à reductase do óxido nitroso a principal descoberta foi a de um novo tipo de centro contendo quatro cobres e um enxofre no meio (CuZ). O meu grupo tem estado envolvido na compreensão do mecanismo de ativação, o que revelou duas formas do centro catalítico. O mecanismo catalítico da enzima tem sido explorado mostrando que é necessária uma forma completamente reduzida do centro de modo a reduzir o N2O e identificou-se um novo intermediário catalítico (CuZº). Um mecanismo acoplado eletrão/protão foi também proposto com base em estudos potenciométricos e eletroquímicos. A reductase do óxido nítrico é uma enzima membranar que foi caracterizada e foram construídos vários biosensores. Outra enzima que foi estudada foi a reductase dissimilativa do nitrito que reduz nitrito a amónia. A enzima contém cinco hemos do tipo c numa das subunidades NirA. O RPE e Mossabauer foram importantes para demonstrar que o hemo de alto spin na grande subunidade é o centro catalítico da enzima. Esta enzima é muito versátil e consegue reduzir também NO to N2O.
É membro da Academia das Ciências Portugal (2020), da Academia Europeia das Ciências (2021), do Painel de Avaliação de Advanced ERC Grants (desde 2016), e integra o Editorial Boards of Journal Inorganic Biochemistry e Journal of Biological Inorganic Chemistry. É membro da Sociedade Portuguesa de Química, da Sociedade Portuguesa de Bioquímica P e da Society of Biological Inorganic Chemistry.
Foi nomeada entre as 100 Cientistas Femininas Portuguesas pela Ciência Viva. Recebeu os seguintes prémios: Prémio Alberto Romão Dias (2024), Ministério da Ciência e Tecnologia (MCTES) (2005), Portugal-France Associação (APDF) (2002), Fundação Marquês de Pombal, 1995.
